План интегрированного урока "Белки, биологические полимеры"

Цель:

1. Сформулировать знания о химическом составе, образовании и строении белков.
2. Дать характеристику основным структурам белковых молекул.
3. Сформировать знания о важнейших свойствах и функциях белков.
4. Провести лабораторную работу по наблюдения расщепления пероксида водорода ферментом каталазой.

Оборудование:

• демонстрационный материал,
• конструктор молекул,
• таблица “Строение белковых молекул”,
• отрезок провода длиной около 50 см,
• оборудование для практического опыта: 6 пробирок (в 1 и 2 кусочки сырого мяса, в 3 и 4 кусочки сырого картофеля, в 5 и 6 отварной картофель),
• перекись водорода.

Ход урока

1. Организационный момент

Учитель объявляет тему урока, говорит о целеобразности проведения интегрированного урока для изучения этой темы.

2. Актуализация знаний

Класс делится на четыре группы, и каждая группа работает в течение 10 минут по своей инструктивной карточке. За это время ребята должны выполнить свое задание и затем поделиться полученным результатом с остальными группами.

Учитель контролирует работу в группах и затем, во время обсуждения, дополняет сообщения учащихся. Обсуждение строится следующим образом:

1. Состав, строение и образование белковых молекул.

Объяснение учителя химии из каких атомов, молекул строятся молекулы полипептидов. Разнообразие белковых молекул, их химические свойства с точки зрения молекул. Затем ребята первой группы демонстрируют сборку молекулы полипептида из АК, во время реакции конденсации. Учитель записывает на доске, учащиеся — в тетрадях схему полипептидной связи.

2. Структура белковой молекулы (материал подготовлен учащимися)

Ребята второй группы демонстрируют с помощью куска проволоки механизм образования 1,2,3,4 структуры белка. В тетрадь записываются схемы структуры белка и типы химических связей, которые поддерживают эти структуры.

3. Свойства и назначение белков (материал подготовлен учащимися)

Ребята третьей группы делают сообщение, которое подготовили, пользуясь дополнительной литературой. Учитель дополняет сообщение ребят, подчеркивает значимость белков в органическом мире. В тетрадь записываются эти сведения.

4. Выполнение лабораторной работы

Цель: Работа выполняется демонстрационно. Результаты и выводы записываются в лист-отчет, который сдается вместе с тетрадью в конце урока.

3. Обобщение и контроль знаний

Проводятся поэтапно, после обсуждения каждого блока темы.

4. Домашнее задание

Запись в тетради, параграф 3,4.

5. Задания

Задание №1

Строение белковой молекулы

1)Используя химический конструктор, построить фрагмент полипептида по схеме:

Условные обозначения (цвета фрагментов конструктора):

• C — черный
• H — белый
• O — красный
• N — зеленый
• R — серый

2) Используя подсказку сформулировать определение понятия “белок”.

Аминокислота – дипептид – полипептид - БЕЛОК

Задание №2

Строение пространственной структуры белка

1) Прочитайте информацию о строении структуры белка (из дополнительных источников), используя проволоку, покажите процесс перехода из 1-ой во 2, 3, 4 структуры белка и обратно. Дайте определение денатурации и ренатурации, условия этих процессов.

2) Какие связи стабилизируют вторичную, третичную и четвертичную структуру белка.

Задание №3

1) Используя дополнительную литературу, выпишите, какие функции выполняют белки.

2) Чем вызывается необходимость присутствия в пище витаминов.

3) Что является “ключом”, а что – “замком” в фермент-субстратном комплексе, согласно гипотезе Фишера.

Задание №4

Выполнение практической работы и объяснение ее результатов.

Ход выполнения:

Прилейте по 2 мл H₂O₂ (пероксида водорода) в пробирки с кусочками сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Наблюдайте выделение пузырьков газа. Объясните наблюдаемые явления.

Вопросы:

1. Объясните, почему реакции, катализируемые ферментами, зависят от pH, от температуры?
2. Как зависит скорость реакции от концентрации субстрата и фермента?

Структура белковой молекулы

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна трёхмерная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга (от англ. folding), то есть сворачивание). Трёхмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка:

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространённые типы вторичной структуры белков:

-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глютаминовой кислоты, лизина, аргинина, близкорасположенные аспарагин, серин, треонин и лейцин могут стерически мешать образованию спирали, пролин вызывает изгиб цепи и также нарушает -спирали.

-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в -спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования -листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура  — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

• ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);
• ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);
• водородные связи;
• гидрофобные взаимодействия.

Белки разделяют на группы согласно их трёхмерной структуре.

Четверичная структура  — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Также выделяют:

Трёхмерную структуру белка — набор пространственных координат, составляющих белок атомов.

Субъединичную (доменную) структуру белка — последовательность участков белка, имеющих известную функцию или определённую трёхмерную структуру.

Функции белков в организме

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками и гидролиза пищевых субстратов. Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и синтезе РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс пострансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и еще меньшее количество — в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Структурная функция

Структурные белки, как своего рода арматура, придают форму жидкому внутреннему содержимому клетки. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Белки, входящие в состав крови, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Примерами первой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови, а антитела (иммуноглобулин), нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничено.

Регуляторная функция

Многие процессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами, полипептидными гормонами и цитокинами. Примером таких белков служит, соответственно, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови, и фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма. На внутриклеточном уровне транскрипция генов управляется присоединением белков-активаторов и белков-репрессоров к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов, а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (афинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, который с помощью конформационных изменений передаётся на другую часть молекулы, активирующую передачу сигнала на другие клеточные компоненты. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, внутри.

Моторная и сократительная функции

Целый класс моторных белков, участвует как в макро-движениях организма, например, сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул (так называемого карго) вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят карго из цитоплазмы по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении.

Презентация

---

Лабораторный журнал

Дата

Лабораторная работа №

Фамилия, имя: класс:

Тема: Каталитическая активность ферментов в живых тканях

Цель: Сформировать знания о роли ферментов в клетках, закрепить умения проводить опыты и объяснять результаты работы

Оборудование: 3%-ый раствор пероксида водорода, пробирки, пинцет, ткани растений (кусочек сырого и вареного картофеля), ткани животных (кусочек сырого и вареного мяса).

Вопросы:

1. В каких пробирках проявилась активность фермента и почему?

Ответ:

2. Как проявляется активность фермента в живых и мертвых тканях

Ответ:

3. Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?

Ответ: