Урок по теме "Строение и функции белков"

Этап урока

Деятельность учителя

Деятельность ученика

1. Организационный момент.

2. Актуализация полученных знаний по теме “Углеводы. Липиды”

3. Изучение нового материала.

Как Вы понимаете слова Ф. Энгельса: “Повсюду, где мы встречаем жизнь, она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни”?

Сегодня мы продолжим изучение органических веществ. Думаю, что вы уже догадались, что сегодня мы с вами будем изучать строение и функции белков.

Что бы Вы хотели узнать о белках? Какие задачи мы ставим перед собой? (записывает вслед за учениками на доске)

(Примерное изложение истории открытия белков в приложении к уроку)

Учащиеся делают краткие записи в тетрадях.

Белки – наиболее важный компонент живой материи, это – биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных между собой пептидной (-СО-NH-) связью.

а) С (углерод) – 50-55%; О (кислород) – 21-24%; N (азот) – 15-17% ( 16%); Н (водород) – 6-8%; S (сера)– 0-2%.

Азот – это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях.

б) содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани. В пересчете на сухой остаток – мышцы – до 80%, сердце – 60%, печень – 72%, легкие, селезенка – 82 – 84%.

Слайд 4. Белки – это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из a-аминокислот – мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями. В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот из 170 известных.

Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это a -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы – NН2 и карбоксильной группы – СООН у a-углеродного атома. a-аминокислоты отличаются друг от друга структурой группы R и, следовательно, свойствами. Радикалов 20, поэтому аминокислот тоже 20, их назвали “магическими” или волшебными, так как из них можно построить бесконечное множество белков. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Незаменимые. Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Заменимые. Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Аминокислоты – это органические соединения, являющиеся строительным материалом для белков и мышечных тканей. В организме человека аминокислоты выполняют много важных функций. Помимо воспроизводства ферментов (включая пищевые ферменты), аминокислоты играют важную роль в нашем организме, отвечая за нормализацию настроения, концентрации, агрессии, внимания, сна, а также и сексуальной активности. Поступая в организм, потребленный белок разрушается на аминокислоты. Затем, отдельные аминокислоты используются для создания необходимых организму белков и ферментов. В свою очередь, пищеварительные ферменты помогают в усвоении белка и расщеплении его на аминокислоты, потребляемые человеком. Незаменимые аминокислоты – аминокислоты, которые не воспроизводятся нашим организмом, однако, являясь жизненно необходимыми, поступают в наш организм с пищей, богатой белками, либо с пищевыми добавками.

Например:

Валин содержится в зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе, сое

Изолейцин содержится в миндале, кешью, курином мясе, турецком горохе (нут), яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое.

Лейцин содержится в мясе, рыбе, буром рисе, орехах, большинстве семян.

Лизин содержится в рыбе, мясе, молочных продуктах, пшенице, орехах, но больше всего его содержится в амаранте.

Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фасоли, чечевице

По структуре белки делят на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. В состав сложных белков входит небелковый компонент, название которого включается в название сложного белка. Это нуклеопротеины, липопротеины, гликопротеины, металопротеины, фосфопротеины, хромопротеины (окрашенные белки), дикомпонентные ферменты.

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Денатурация белков – это потеря белками их биологических свойств (каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы. Денатурацию вызывают физические факторы (высокая температура, ионизирующее излучение), химические факторы (концентрированные кислоты, щелочи, реакционно-активные соединения, тяжелые металлы ).

1. Обратимая – после устранения воздействия денатурирующего агента белок восстанавливает свою активность (произошла ренатурация).

2. Необратимая денатурация (происходит необратимое нарушение первичной структуры белка).

Как правило, денатурация имеет необратимый характер. Однако на первых стадиях, в условиях прекращения действия негативных факторов, белок может восстанавливать свое нормальное состояние (ренатурации).

Слайд 13-14. Функциональные свойства белков также обусловлены последовательностью аминокислотных остатков и пространственной структурой (конфигурацией) полипептидной цепи. Существуют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Слайд 15-20.

Первичная структура белков определяется качественным и количественным составом аминокислот, а также их последовательностью. В основе образования первичной структуры лежат пептидные связи.

Вторичная структура характеризует пространственную форму белковой молекулы, которая зачастую полностью или частично закручивается в спираль. Аминокислотные радикалы (R-группы) остаются при этом снаружи спирали. В стабилизации вторичной структуры важную роль играют водородные связи, возникающие между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другой и направлены вдоль спирали. Хотя эти связи значительно слабее пептидные, однако вместе они формируют достаточно прочную структуру. Выделяют -спираль, где водородные связи между аминокислотными остатками параллельны оси спирали (спиральная структура) и -спираль, где водородные связи препендикулярны полипептидным цепям (складчатая структура).

Третичная структура отражает способность полипептидной спирали заключаться, закручиваясь определенным образом. Для каждого белка эта структура постоянна и своеобразная. Она определяется размером, формой и полярностью R-групп, а также последовательностью аминокислотных остатков. Формирование третичной структуры приводит к возникновению конфигурации под названием глобулы и вызывается различными типами не-ковалентных взаимодействий (гидрофобных, ионных, водородных связей). Важная роль в стабилизации третичной структуры принадлежит дисульфидных связей, возникающих между остатками аминокислоты цистеина.

Четвертичная структура возникает вследствие объединения отдельных полипептидных цепей, которые в совокупности составляют функциональную единицу. Стабилизация четвертичной структуры определяется гидрофобными взаимодействиями (белок при этом скручивается так, что его гидрофобные боковые цепи погружены внутрь молекулы, т.е. защищают ее от взаимодействия с водой, а боковые гидрофильные – расположены наружу), а также электростатическими и другими взаимодействиями и водородными связями. Для четвертичной структуры одних белков свойственно глобулярные размещения суб-единиц, другие белки объединяются в спиральные структуры.

Слайд 21. Проверь себя

Слайд 22-39. Функции белков в организме.

4. Закрепление изученного материала.

Слайд 40-42. Решение кроссворда по теме “Белки”.

Слайд 43-45. Составление опорного конспекта

Подводит итог: смогли ли мы сегодня решить задачи, поставленные в начале урока?

Теперь послушаем сообщение о наиболее интересных фактах в мире биологии по теме “Белки”

5. Задание на дом.

Слайд 46 №3-4, ответить на вопросы в конце параграфа, дополнить примерами таблицу “Функции белков” или составить опорный конспект по теме.

Творческое задание: подготовить информацию для рубрики “Это интересно”