Органические вещества клетки. Белки, структура и свойства, функции. 10-й класс

Цель: Познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками, их особенностями строения и функциями.

Задачи:

1. Углубить знания учащихся о связи строения веществ и их функцией на примере белков.
2. Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
3. Углубить знания об уникальных особенностях строения молекулы белка: аминокислотный состав; уровни организации белковых молекул, их свойства и функции.
4. Развитие материалистического мировоззрения.

Тип урока: комбинированный.

Методы используемые на уроке: репродуктивные, частично-поисковые.

Оборудование: Мультимедийный проектор, компьютер, интерактивная доска, плакаты «Белки», презентация.

Ход урока

1. Организационный момент:

• приветствие учащихся;
• отметка отсутствующих;
• сообщение темы, цели урока.

2. Организация проверки изученного на прошлом уроке материала

1) работа с биологическими терминами (слайд 1, приложение 1): макроэлементы, микроэлементы, биоэлементы, гидрофобы, гидрофилы, буферность

2)тестовые задания, использование программы Verdict

Задание 1 (слайд 2, приложение 1) заполни таблицу:

Задание 2 (слайд 3, приложение 1) Соедини линиями:

Задание 3 (слайд 4, приложение 1): Подчеркни биоэлементы, вычеркни микроэлементы: калий, натрий, йод, хлор, азот, медь, марганец, магний, водород, сера.

3) Индивидуальный опрос по материалам предыдущего урока.

1. Особенности строения воды и её свойства?
2. Минеральные соли, их функции?

3. Изучение нового материала.

1. Актуализация знаний.

Учитель: Органические соединения составляют в среднем 20-30 % массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – белки, нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры, гормоны, пигменты, АТФ и многие другие вещества.

Учитель приводит высказывание Ф. Энгельса о том, что такое жизнь: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой … причем при прекращении обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка…»

Ни одно из веществ не выполняет столь специфических и разнообразных функций в организме как белок. В организме человека имеется более 10000 видов белков, 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов.

Мы давно знакомы с ними и сейчас их назовём: альбумин – яичный белок, кератин – волос, рога, шерсть, коллаген – кожа, гемоглобин – кровь, фибрин, фибриноген – кровь, миозин – мышцы, инсулин – поджелудочная железа, пепсин – желудочный сок, трипсин – поджелудочный сок.

Сообщение (ученик): Белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков – цепи, построенные из аминокислот, - очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, то есть закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они – важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Учитель: Белки – это полимеры. Они состоят из повторяющихся, сходных между собой низкомолекулярных соединений - аминокислот. Их можно сравнить с бусами: бусы – это полимер, бусинки – это мономеры. Итак, белок – полимер, аминокислота – мономер.

В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот (слайд 5, приложение 1), 8 из них – незаменимые, т.е. поступают в организм с пищей и не способны синтезироваться в организме человека. (слайды 6, 7, приложение 1)

2. Аминокислоты, их строение и свойства (слайд 8, приложение 1)
(Изучение нового материала сопровождается презентацией, созданной в среде Power Point, и представляет собой лекцию учителя.)

Общая формула аминокислот выглядит так: 

За исключением пролина и гидроксипролина, все остальные обычные аминокислоты являются α-аминокислотами, то есть содержат аминогруппу (-NH₂), присоединенную к α-углероду (счет углеродных атомов ведется от карбоксильной группы (-COOH). У большей части аминокислот имеются одна кислотная группа (карбоксильная) и одна основная (аминогруппа); эти аминокислоты называют нейтральными. В левой части молекулы расположены аминогруппа, которая обладает свойствами основания; справа – карбоксильная - кислотная, характерная для органических кислот. Существуют и основные аминокислоты – с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты – с более чем одной карбоксильной группой. Остальная часть молекулы представлена R-группой. Ее строение у разных аминокислот сильно варьирует, и именно она определяет уникальные свойства каждой отдельной аминокислоты. Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала (К), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой — СН₃, радикал цистеина содержит серу — СН₂SН, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.

3. Структура белков.

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация.

Первичная структура белка. (слайд 9, приложение 1)

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае — пептидными связями. Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот — трипептидом и т. д., соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, — полипептидом. Первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность – это инсулин, аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии. Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции.

Вторичная структура. (слайд 10, приложение 1)

Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот молекула принимает вид спирали (ά-структура) или складчатого слоя — «гармошки» (β-структура). Белок данной конформации не обладает биологической активностью.

Третичная структура. (слайд 11, приложение 1)

Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, илиS-S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Таким образом третичная структура поддерживается связями трех типов – ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке.

Четвертичная структура. (слайд 12, приложение 1)

Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы — инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

4. Свойства белков.

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств, обусловленных их структурной организацией. Это во многом обусловливает функциональную активность каждой молекулы.(организация работы с текстом учебника на стр. 94-95).

Учитель: Назовите свойства белков?

Ответы учеников:

1. белки — преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
2. белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
3. белки термолабильны, т. е. проявляют свою активность в узких температурных рамках:
• денатурация- разрушение структурной организации белков. Вначале разрушается самая слабая структура — четвертичная, затем третичная, вторичная и при более жестких условиях — первичная. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы: нагревание или воздействие каких-либо излучений; сильные кислоты, сильные щелочи или концентрированные растворы солей; тяжелые металлы; органические растворители.
• ренатурация - это свойство белков восстанавливать утраченную структуру.Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности приготовления некоторых медицинских препарате, например антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Учитель: (слайды 14, 15, приложение 1) Объясните, что Вы наблюдаете на данном рисунке?

Ответы учащихся.

5. Функции белков. (слайд 16, приложение 1) функции белков изучаются в ходе беседы и заполнение таблицы:

4. Закрепление.

1) По вопросам (слайд 17, приложение 1)

1. Какие органические вещества входят в состав клетки?
2. Из каких простых органических соединений состоят белки?
3. Что такое пептиды?
4. Что такое первичная структура белка?
5. Как образуются вторичная, третичная структуры белка?
6. Какими свойствами обладают белки?
7. С какими функциями белков вы познакомились сегодня на уроке?

2) ЕГЭ, раздел А (использование программы Verdict)

3) ЕГЭ, раздел В (слайд 18, приложение 1) (работа в парах). Задание В4. Укажите последовательность возникновения химической связи, возникающей между мономерами в белковой молекуле:

а) водородная;
б) дисульфидная;
в) пептидная;
г)гидрофобные.

5. Домашнее задание: § 3.2.1.; вопросы в конце параграфа, сообщение по темам: «Клиническое значение ферментов», «Использование ферментов в промышленности».