Цель урока.
- Обучающая: обобщить знания учащихся о ферментах как о биокатализаторах. Сравнить особенности ферментов и неорганических катализаторов. Показать роль ферментов в функционировании живых организмов, а так же в промышленности, медицине, повседневной жизни человека.
- Развивающая: продолжить развитие умений сравнивать, анализировать, обобщать, формирование навыков техники химического эксперимента.
- Воспитательная: привитие культуры общения в ходе совместной деятельности, интереса к предмету.
Форма урока – урок-панорама.
Оборудование.
- Химические реактивы: препараты уреазы, амилазы, дрожжевой сахаразы, раствор биурета, пробирки.
- Плакаты и модель “Строение фермента”, мультимедийный проектор, тестовые задания, книжная выставка по теме урока.
Подготовительный этап: класс делится на 5 групп, каждая из групп предварительно получает задание экспериментального, творческого характера, результаты выполнения которого освещаются на данном уроке. Методика химического эксперимента описана в работах О. С. Габриеляна /2/, З. И. Колычевой /3/.
Ход урока
Вступительное слово учителя. В детстве многих удивляют и забавляют метаморфозы с дрожжевым тестом. По “стажу” использования человеком брожение сравнимо разве что с горением древесины. Поэтому неудивительно, что издавна оно привлекало внимание пытливых умов. В трактате знаменитого европейского алхимика Василия Валентина (XV в), брожение описывается как результат действия некоего духа, и этот дух назвали fermentum (лат. “закваска”). Постепенно происходила материализация ферментов: с духами было покончено. И в XIX веке большинство ученых уже считали процесс брожения - совокупностью реакций, вызванных ферментами - биологическими катализаторами. Было предложено называть ферменты - энзимами (от греч. “эн зим”- “в дрожжах”. Сегодня термины фермент и энзим- синонимы. Еще в XVIII – XIX вв. некоторые ученые предполагали, что основой фермента является белок, но эта мысль не была услышана научным обществом. Лишь в 30-х годах ХХ в. , когда американским биохимиком Нортропом были получены кристаллические ферменты пепсин и трипсин, их белковая природа была окончательно признана, и в 50-х годах подтверждена рентгеноструктурным анализом. На сегодняшний день известно более двух тысяч ферментов, а сколько еще не изучено?!!
Итак, ферменты - биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живом организме и вне его. Каким образом мы можем доказать, что ферменты имеют белковую природу? (Провести качественные реакции на белок. Учащиеся проводят лабораторный опыт “Взаимодействие биурета с препаратом уреазы и сахаразы”). Однако фермент - это не только белок. Иногда в ферментах встречаются органические остатки небелковой природы или ионы металлов. Такая часть фермента была названа кофермент. Именно эта группа и отвечает за каталитическую активность фермента. (Учащиеся совместно с учителем изучают строение фермента с использованием готовой модели или плаката – субстратный, каталитический, активный, аллостерический центры и их значение).
Ферменты - биологические катализаторы с огромной каталитической активностью. В курсе изучения неорганической и органической химии мы уже встречались с деятельностью катализаторов, но неорганической природы. Сравнить действие неорганических катализаторов и ферментов было предложено группе №1.
Выступление группы №1, демонстрация результатов предварительного эксперимента “Гидролиз крахмала под действием амилазы и соляной кислоты”, “Разложение пероксида водорода на кислород под действием каталазы и оксида марганца IV. Вывод учащихся: ферменты обладают высочайшей каталитической активностью.
Выступление группы №2 c вопросом “Специфичность действия ферментов”, демонстрация результатов предварительного эксперимента “Абсолютная специфичность действия уреазы”, “Групповая специфичность действия дрожжевой сахаразы”. Вывод учащихся: ферменты обладают высокой специфичностью действия. Каждый фермент выполняет строго отведенные ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций, происходящих в его окружении. Это объясняется точным взаимным пространственным соответствием молекулы субстрата и субстратного центра фермента.
Выступление группы №3, демонстрация результатов предварительного эксперимента “Изучение влияния температуры на активность амилазы и каталазы”. Вывод учащихся: Активность ферментов лежит в температурном пределе 38-60°С. С повышением температуры до 70-80°С активность падает, что связано с изменением природной структуры фермента и разрушением его центров. При повышении температуры более 80°С происходит инактивация фермента вследствие денатурации белка.
Выступление группы №4, демонстрация результатов предварительного эксперимента “Влияние активаторов и ингибиторов на активность амилазы”. Вывод учащихся: Ионы тяжелых металлов, сильные кислоты, щелочи, спирт блокируют деятельность фермента, являются ингибиторами. Хлорид - ионы повышают активность фермента, являются активаторами.
Выступление группы №5 с презентацией в “Power Point” - “Роль ферментов и области их применения”. Вывод учащихся: ферменты применяются более чем в 25 отраслях промышленности, медицине, ведутся разработки по применению ферментов для превращения химической энергии в электрическую. И это лишь малая часть того поля деятельности, которое отвел ферментам человек.
Во время выступления групп, учащиеся фиксируют основную мысль выступающих в своих рабочих тетрадях, задают вопросы.
В конце урока учащиеся обобщают знания о ферментах: ферменты - катализаторы и для них характерны все принципы катализа, но ферменты обладают и рядом уникальных свойств, которые их отличают от неорганических катализаторов. Это отличие объясняется белковой природой фермента.
Подводя итог урока, учитель предлагает классу ответить на вопросы теста. Каждый ученик работает индивидуально, проводя самоконтроль по эталону.
ТЕСТ
I. Выбери правильный ответ на поставленный вопрос.
Ферменты – это катализаторы:
а) углеводной природы;
б) белковой природы;
в) неорганической природы;
г) липидной природы.
Абсолютную специфичность к субстрату проявляет фермент:
а) лизоцим;
б) трипсин;
в) уреаза;
г) химотрипсин.
Участок молекулы фермента, отвечающий за присоединение вещества:
а) каталитический центр;
б) субстратный центр;
в) аллостерический центр;
г) активный центр.
Дайте ответ в форме: А =Б; А> Б; А<Б.
1.
А. Скорость гидролиза крахмала в присутствии 10% соляной кислоты, при 100°;
Б. Скорость гидролиза крахмала в присутствии амилазы, при 37°.
2.
А. Каталитическая активность каталазы в реакции разложения Н2О2 ;
Б. Каталитическая активность железа в реакции разложения Н2О2.
3.
А. Температурный оптимум для ферментов.
Б. Температурный оптимум для неорганических катализаторов.
Домашнее задание: § 30, записи в тетради.
Литература:
- Габриелян О. С. , Остроумов И. Г. Настольная книга учителя химии, 10 кл. - М.: Дрофа,2004. -С. 403-409.
- Габриелян О. С. , Ватлина Л. П. Химический эксперимент в школе, 10 кл. - М.: Дрофа,2005. -С. 161-175.
- Колычева З. И. Биологическая химия. -Тобольск: ТГПИ им. Д. И. Менделеева,2003. -С. 38-56.
- Энциклопедия для детей. Том 17 Химия. /гл. ред. В. А. Володин. -М.: Аванта+, 2000. -С. 513-522.